НУТРИЦЕВТИЧНИЙ ПОТЕНЦІАЛ ПЕПТИДІВ РОСЛИННОГО ПОХОДЖЕННЯ: IN SILICO АНАЛІЗ ТА БІОХІМІЧНІ МЕХАНІЗМИ АНТИДІАБЕТИЧНОЇ ДІЇ
DOI:
https://doi.org/10.32782/health-2026.2.2Ключові слова:
цукровий діабет 2 типу, рослинні харчові білки, біоактивні пептиди, ферментативний гідроліз, in silico, молекулярний докінг, DPP-4, α-амілаза, α-глюкозидаза, функціональні харчові продуктиАнотація
Актуальність. Тривале застосування пероральних цукрознижувальних засобів при цукровому діабеті (ЦД) 2-го типу часто обмежується побічними ефектами, тому дослідження харчових біоактивних пептидів рослинного походження, здатних модулювати ключові молекулярні мішені патології, є перспективним та своєчасним. Метою статті є узагальнення сучасних даних щодо харчових пептидів рослинного походження як потенційних антидіабетичних агентів, із акцентом на застосуванні in silico методів для прогнозування їхньої біологічної активності та аналізі біохімічних механізмів дії, що визначають їхній нутрицевтичний потенціал. Методи. Для реалізації цієї мети було проведено критичний аналіз і узагальнення наукових публікацій у наукометричних базах даних PubMed, Scopus, Web of Science, ScienceDirect та Google Scholar із використанням бібліосемантичного, аналітичного та порівняльного методів. Результати. Встановлено, що рослинні білки є перспективним джерелом біоактивних пептидів із антидіабетичними властивостями, що реалізують гіпоглікемічний ефект через інгібування α-амілази, α-глюкозидази та модифікацію інсулінових сигнальних шляхів. Найбільш перспективними джерелами антидіабетичних пептидів є білки кіноа, сої, сача інчі, гороху, а також водорості та мікроводорості. Сучасні in silico підходи значно прискорюють пошук перспективних пептидів, дозволяють оцінити їхню спорідненість до молекулярних мішеней та зменшують витрати на ранніх етапах досліджень. Напівмаксимальна інгібувальна концентрація (IC₅₀) є універсальним кількісним показником порівняння інгібіторної активності пептидів. Водночас методи визначення IC₅₀ та одиниці вимірювання потребують уніфікації та стандартизації. Висновки. Аналіз літературних джерел показав перспективність використання біоактивних пептидів рослинного походження як нутрицевтичних компонентів у складі функціональних харчових продуктів для профілактики та допоміжної корекції метаболічних порушень при ЦД 2-го типу.
Посилання
Ziyanok-Demirtas S., Serin I. Gymnema sylvestre as a Multi-Target Antidiabetic Agent: Mechanistic Insights and Metabolic Regulation. International Journal of Molecular Sciences. 2026. Vol. 27(12). Art. 5609. https://doi: 10.3390/ijms27125609.
International Diabetes Federation. IDF Diabetes Atlas. 11th ed. Brussels : International Diabetes Federation, 2025. URL: https://diabetesatlas.org (дата звернення: 13.07.2026)
Młynarska E., Czarnik W., Dzieża N., Jędraszak W., Majchrowicz G., Prusinowski F., Stabrawa M., Rysz J., Franczyk B. Type 2 Diabetes Mellitus: New Pathogenetic Mechanisms, Treatment and the Most Important Complications. International Journal of Molecular Sciences. 2025. Vol. 26(3). Art. 1094. https://doi.org/10.3390/ijms26031094
Rohani, Febrina E., Wahyuni I. S., Levita J. Pharmacological and Clinical Studies of Medicinal Plants That Inhibit Dipeptidyl Peptidase-IV. Drug design, development and therapy. 2023. Vol. 17. P. 3473–3491. https://doi.org/10.2147/DDDT.S426870
Jun J. E., Oh D-H., Jeong I-K., Ryu H.J., Hwang Y-C., Ahn K.J., Chung H.Y., Kim K. P. Dulaglutide versus empagliflozin as add-on therapy to metformin and sulfonylurea in type 2 diabetes: a randomized pilot study with exploratory metabolomic and microbiome analyses. Frontiers in Endocrinology. 2026. Vol. 17. Art. 1843595. https://doi.org/10.3389/fendo.2026.1843595
Bindu Jacob, Narendhirakannan R. T. Role of medicinal plants in the management of diabetes mellitus: a review. 3 Biotech. 2019. Vol. 9(1). Art. 4. https://doi.org/10.1007/s13205-018-1528-0
Lin L., Luo L., Guo H., Wang Y., Yu Z., Sun H., Yao J., Liang P., Wang B. A Chlorella pyrenoids Hexapeptide VPIIMH Alleviates Lipid Accumulation and Oxidative Stress in Caenorhabditis elegans: Insight from In Vitro, In Vivo, and Network Parmacology Analyses. Foods. 2026. Vol. 15(11). Art. 1965. https://doi.org/10.3390/foods15111965
Ghelichi S., Hajfathalian M., Helalat S. H., Svensson B., Jacobsen C. Purification, Identification, and In Silico Analysis of Anti-Obesity and Antidiabetic Peptides from the Red Seaweed Palmaria palmata. Marine Drugs. 2025. Vol. 23(10). Art. 392. https://doi.org/10.3390/md23100392
Asl Z. R., Rezaee K., Ansari M., Zare-Zardini H., Eslami H. De novo generation and in silico screening of anti-diabetic peptide candidates via a deep learning-attention framework with physicochemical feature fusion. Scientific reports. 2026. Vol. 16(1). Art. 6580. https://doi.org/10.1038/s41598-026-39985-4
Yang Y., Shi C. Y., Xie J., Dai J. H., He S. L., Tian Y. Identification of Potential Dipeptidyl Peptidase (DPP)-IV Inhibitors among Moringa oleifera Phytochemicals by Virtual Screening, Molecular Docking Analysis, ADME/T-Based Prediction, and In Vitro Analyses. Molecules (Basel, Switzerland). 2020. Vol. 25(1). Art. 189. https://doi.org/10.3390/molecules25010189
Hajfathalian M., Ghelichi S., García-Moreno P. J., Moltke Sørensen A. D., Jacobsen, C. Peptides: Production, bioactivity, functionality, and applications. Critical reviews in food science and nutrition. 2018. Vol. 58(18). P. 3097–3129. https://doi.org/10.1080/10408398.2017.1352564
Dang K., Lan J., Wang Y., Pan D., Du L., Suo S., Dang Y., Gao X. Screening and evaluation of novel DPP-IV inhibitory peptides in goat milk based on molecular docking and molecular dynamics simulation. Food Chemistry: X. 2025. Vol. 25. Art. 102217. https://doi.org/10.1016/j.fochx.2025.102217
Wu Y., Zhang J., Zhu R., Zhang H., Li D., Li H., Tang H., Chen L., Peng X., Xu X., Zhao K. Mechanistic study of novel dipeptidyl peptidase IV inhibitory peptides from goat's milk based on peptidomics and in silico analysis. Foods. 2024. Vol. 13(8). Art. 1194. https://doi.org/10.3390/foods13081194
Tu J., Liu C., Zhang J., Li T., Zhu J., Wang Q., Wu R., Wang T. Anti-obesity effects of pea peptides modified by steam explosion on obese mice: Regulation of gut microbiota and glucose metabolism. Foods. 2025. Vol. 14(17). Art. 3008. https://doi.org/10.3390/foods14173008
Kurniawan R., Taslim N. A., Hardinsyah H., Syauki A. Y., Idris I., Aman A. M., et al. Pharmacoinformatics and cellular studies of algal peptides as functional molecules to modulate type-2 diabetes markers. Future Foods. 2024. Vol. 9. Art. 100354. https://doi.org/10.1016/j.fufo.2024.100354
Suryaningtyas I.T., Je J.Y. Bioactive Peptides from Food Proteins as Potential Anti-Obesity Agents: Mechanisms of Action and Future Perspectives. Trends in Food Science and Technology. 2023. Vol. 138. P. 141–152. https://doi: 10.1016/j.tifs.2023.06.015.
Sivaraman S. A., Sabareesh V. An Update on Dipeptidyl Peptidase-IV Inhibiting Peptides. Current Protein & Peptide Science. 2024. 25(4), 267–285. https://doi.org/10.2174/0113892037287976231212104607
He Y., Zhang Y., Zhang P., Li J., Li W., Han W. Screening and analysis of malt pentapeptide DPP-IV inhibitory activity. npj Science of Food. 2025. Vol. 9. Art. 224. https://doi.org/10.1038/s41538-025-00584-8
Zhou H., Safdar B., Li H., Yang L., Ying Z., Liu X. Identification of a novel α-amylase inhibitory activity peptide from quinoa protein hydrolysate. Food Chemistry. 2023. Vol. 403. Art. 134434. https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2022.134434
Dang D. X., Xu S. Q., Li D., Wang H., Xia X., Xu S. Identification of potential dual α-amylase and α-glucosidase inhibitory peptides from Humulus scandens through multi-step virtual screening, molecular docking, ligand efficiency analysis, and molecular dynamics simulation. Results in Chemistry. 2025. Vol. 16. Art. 102448. https://doi.org/10.1016/j.rechem.2025.102448
Ajayi F. F., Gan C.-Y., Alnuaimi A., Yap P.-G., Masataka W., Shi A., Khalifa I., Mudgil P., Maqsood S. Impact of soybeans maturation stage on the release of dipeptidyl peptidase-4 and pancreatic α-amylase inhibitory peptides from soybean protein. Future Foods. 2026. Vol. 13. Art. 100949. https://doi.org/10.1016/j.fufo.2026.100949
Arámburo-Gálvez J. G., Tinoco-Narez-Gil R., Mora-Melgem J.A., Sánchez-Cárdenas C. A., Gracia-Valenzuela M. H., Flores-Mendoza L.K., Figueroa-Salcido O.G., Ontiveros N. In Silico Hydrolysis of Lupin (Lupinus angustifolius L.) Conglutins with Plant Proteases Releases Antihypertensive and Antidiabetic Peptides That Are Bioavailable, Non-Toxic, and Gastrointestinal Digestion Stable. International Journal of Molecular Sciences. 2024. Vol. 25, Issue 23. Art. 12866. https://doi.org/10.3390/ijms252312866.
Chirinos R., Figueroa-Merma A., Oliveira T. V., Guzmán F., Aguilar-Galvez A., Carpentier S., Pedreschi R., Campos D. Bioactive peptides from Sacha Inchi (Plukenetia volubilis) cake: extraction techniques and their antioxidant, antihypertensive, hypoglycemic, and iron-chelating potential through in vitro and in silico analysis. Applied Food Research. 2026. Vol. 6. Art. 101612. https://doi.org/10.1016/j.afres.2025.101612
Zhang M., Zhu L., Zhang H., Wang X., Liu T., Wu G. Targeted discovery of pea protein-derived GLP-1-secreting peptides by CaSR activation-based molecular docking and their digestive stability. Food Chemistry. 2025. Vol. 464, Pt 1. Art. 141569. https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2024.141569
Zhu Z., Zhang Y., He B., He L., Fang G., Ning Y., Fu P., Liu J. Screening and assessment of hypoglycemic active peptide from natural edible pigment phycobiliprotein based on molecular docking, network pharmacology, enzyme inhibition assay analyses, and cell experiments. Marine Drugs. 2025. Vol. 23(8). Art. 331. https://doi.org/10.3390/md23080331
##submission.downloads##
Опубліковано
Номер
Розділ
Ліцензія
Ця робота ліцензується відповідно до Creative Commons Attribution 4.0 International License.
